Przestrzenną budowę cząsteczki białka można bezpośrednio określić za pomocą wyrafinowanych technik, np. dyfrakcji promieni X. Badania te są jednak trudne i kosztowne, toteż badacze opracowali alternatywne metody, oparte głównie na wykorzystaniu bazy danych uzyskanych podczas realizacji Projektu Mapowania Genomu Ludzkiego i innych podobnych. Obecnie strukturę polipeprydu można szybko oznaczyć za pomocą technik inżynierii genetycznej lub innych, np. spektroskopii masowej. Badacze wykorzystują różne metody, które pozwalają przewidzieć strukturę wyższego rzędu na podstawie sekwencji aminokwasów. Jak wiemy, wzajemne oddziaływania łańcuchów bocznych można przewidzieć na podstawie obecności grup uczestniczących w tworzeniu wiązań wodorowych i jonowych. Ponadto odcinki łańcucha polipeptydowego zbudowane z określonych aminokwasów łatwiej tworzą strukturę ochelisy, a z innych strukturę harmonijki. Przypuszczalne stany konformacyjne białka można również wyznaczyć za pomocą odpowiednich programów komputerowych. Uzyskane modele są jednak wciąż mało dokładne, gdyż niełatwo przewidzieć wszystkie możliwości. Komputery stanowią istotny element innej strategii. Posługując się komputerem i bazami danych, badacze usiłują określić przestrzenną strukturę polipeptydu, porównując sekwencję aminokwasów z sekwencjami innych białek. Jeżeli w bazie danych znaleziono polipeptyd o podobnej sekwencji aminokwasów i konformacji określonej bezpośrednio metodą dyfrakcji promieni X lub inną techniką, to odczytane informacje o jego strukturze przestrzennej można ekstrapolować na badane białko. Takie przewidywania są coraz bardziej prawdopodobne, gdyż baza danych co dzień się poszerza.