W 1996 roku grupa badaczy z Uniwersytetu Illinois w Champaign-Urbana wymyśliła sposób sprawdzenia hipotezy, że konformację białka determinuje sekwencja aminokwasów. Przeprowadzili oni doświadczenie, w którym całkowicie rozprostowali mioglobinę, polipeptyd magazynujący tlen w komórkach mięśni, a następnie, wykorzystując własne metody, śledzili proces jej ponownego fałdowania i stwierdzili, że w odcinkach czasu krótszych od mikrosekundy odtwarzają się ochelisy, a w ciągu 4 mikrosekund odtwarza się cała struktura trzeciorzędowa. Udowodnili więc, że przynajmniej w zastosowanych warunkach doświadczenia in vitro polipeptyd spontanicznie ulega fałdowaniu, w wyniku czego odtwarza się typowa dla niego aktywna konformacja. To i inne doświadczenia potwierdzają ogólnie przyjęte założenie, że sekwencja aminokwasów ostatecznie determinuje stan konformacyjny białka. Warunki in vivo znacznie jednak odbiegają od ściśle zdefiniowanych warunków laboratoryjnych; cząsteczki białka nie zawsze muszą fałdować się spontanicznie. Zarazem jednak badacze wykryli białka zwane białkami opiekuńczymi, które są zaangażowane w proces fałdowania innych białek. Uważa się, że białka opiekuńcze czynią go bardziej uporządkowanym i wydajniejszym oraz zapobiegają nieodpowiedniej agregacji częściowo sfałdowanych cząsteczek. Nie przedstawiono jednakże dotychczas jednoznacznych dowodów na to, że białka opiekuńcze decydują o typie fałdowania. Wykrycie ich nie jest zatem argumentem przeciwko poglądowi, że konformacja białka jest zdeterminowana przez sekwencję aminokwasów.